La protéine de choc thermique HSP27, tout comme les autres protéines de cette famille, s'accumule en grande quantité lorsque les cellules sont soumises à un traitement hyperthermique et elle contribue au développement d'un état transitoire de thermorésistance cellulaire. In vitro, la HSP27 se comporte comme une protéine pouvant lier l'extrémité (+) des filaments d'actine et elle peut en inhiber la polymérisation. In vivo, la HSP27 protégerait principalement les microfilaments et cette fonction découlerait de fonctions normales activées par phosphorylation lors de la stimulation d'un sentier de signalisation impliquant la protéine kinase activée par un mitogène (MAP kinase) p38. La phosphorylation rapide de la HSP27, autant lors d'un stress que d'une stimulation par des agonistes physiologiques, entraîne une réorganisation du cytosquelette d'actine et, dans le cas d'une activation par le stress, procure un mécanisme rapide de rétroaction qui entraîne une réponse d'actine facilitant l'adaptation des cellules à de nouvelles conditions environnementales.Mots clés : cytosquelette, actine, protéine de choc thermique, HSP27, transduction d'un signal, réponse au stress, protéine kinase activée par un mitogène.