Nous avons étudié la reconstitution de particules ressemblant à des lipoprotéines de haute densité à partir de lécithine, de cholestérol et d'apoprotéines de lipoprotéines de haute densité. Nous avons traité aux ultrasons des mélanges de sn-3-dimiristoyl-lécithine et de cholestérol (rapport molaire 10 : 1) et nous les avons incubés avec des apoprotéines de densité élevée de plasma humain total et des apoprotéines purifiées A-I et A-II en présence de lécithine marquée par spin (isomères, 5′-, 12′- et 16′-(N-oxyl-4″,4″-diméthyloxazolidine)stéaroyl). Le surnageant obtenu après centrifugation du milieu d'incubation à 12 000 × g durant 5 min contient des lipoprotéines reconstituées dont le rapport entre le poids des protéines et des lipides est de 0.52–0.53. Pour déterminer la position des apoprotéines A-I et des apoprotéines A-II par rapport à la double couche lipidique, nous avons examiné le comportement thermotrope des lipoprotéines reconstituées par spectroscopie de résonance de spin électronique à l'aide des sondes de lécithine marquée par spin isomère. La comparaison des paramètres spectraux expérimentaux (température de transition, échelle de température et unité coopérative) obtenus des lipoprotéines reconstituées avec celles des liposomes de dimyristoyl-lécithine et de dimyristoyl-lécithine : cholestérol (10 : 1) montre une augmentation relative de la température de transition et une plus grande étendue des valeurs de transition avec les sondes de lécithine marquée par les acides 5- et 12-(N-oxyl-4′,4′-diméthyloxazolidine)stéarique quand les lipoprotéines reconstituées contiennent l'apoprotéines A-I ou l'apoprotéines A-II. Avec la lécithine contenant l'acide 16-(N-oxyl-4′,4′-diméthyloxazolidine)stéarique, les températures de transition sont plus élevées et l'échelle de température est moins étendue quand on les compare aux valeurs mesurées avec la 5′- et la 12′-(N-oxyl-4″,4″-diméthyloxazolidine) lécithine. Ces données tendent, cependant, à s'approcher de celles obtenues avec les liposomes ne contenant pas d'apoprotéines. Dans les recombinants dimyristoyl-lécithine : apoprotéine, l'unité coopérative mesurée avec les sondes de 5′- et de 12′-(N-oxyl-4″,4″-diméthyloxazolidine) lécithine est plus petite ou approximativement égale à celles mesurée avec les sondes de 16′-(N-oxyl-4″,4″-diméthyloxazolidine) lécithine quand ces systèmes contiennent l'apoprotéines A-I ou l'apoprotéines A-II. D'après ces résultats et d'autres déjà publiés, dans les recombinants lipoprotéiques constitués de la façon décrite dans ce travail, les apoprotéines A-I et A-II sont partiellement enfouies dans la portion hydrocarbonée de la double couche lipidique des lipoprotéines reconstituées, mais elles ne traversent pas entièrement cette double couche. Nous discutons du rapport de ces résultats avec le mécanisme de l'activation de la lécithine : cholestérol acyltransférase.[Traduit par le journal]