L'activité de diverses enzymes concernant l'ammoniogénèse, la gluconéogcnèse et la glycolyse a été mesurée dans le cortex rénal et dans le foie de rats rendus diabétiques par streptozotocine. Cinq groupes d'animaux ont été étudiés : normaux, diabétiques normoglycémiques (insuline), hyperglycémiques, cétoacidotiques ainsi que des rats en acidose par chlorure d'ammonium. La glutaminase I, la glutamate déshydrogénase, la glutamine synthétase, la phosphoénolpyruvate carboxykinase (PEPCK), l'hexokinase, la phosphofructokinase, la fructose-1,6-diphosphatase, la malate déshydrogénase, l'enzyme malique et la lactate déshydrogénase ont été mesurées. La glutaminase I dans le rein s'élève durant la cétoacidose et l'acidose au chlorure d'ammonium. La glutamate déshydrogénase rénale s'est élevée seulement durant l'administration de chlorure d'ammonium. La glutamine synthétase n'a pas montré de changement particulier. La PEPCK est augmentée chez les animaux hyperglycémiques et encore plus au cours de la cétoacidose et de l'acidose au chlorure d'ammonium. Elle s'élève aussi dans le foie des mêmes animaux diabétiques. L'activité de l'hexokinase dans le rein s'élève durant le traitement par insuline et aussi durant la cétoacidose. Il en est de même dans le foie de ces rats diabétiques. La phosphofructokinase rénale et hépatique est élevée chez tous les groupes expérimentaux. La fructose-1,6-diphosphatase et la malate déshydrogénase n'ont pas varié de façon notable dans le rein et le foie. L'enzyme malique a montré une activité plus basse dans le rein et le foie des rats hyperglycémiques et dans le foie des rats cétoacidotiques. La déshydrogénase lactique a baissé légèrement dans le foie des rats hyperglycémiques et de ceux en acidose au NH₄Cl. La présente étude indique que la glutaminase I est liée à l'augmentation de l'ammoniogénèse rénale observée durant la cétoacidose. L'activité de la PEPCK est influencée à la fois par l'hyperglycémie et la cétoacidose, l'acidose jouant un rôle additionnel. L'insuline prévient la gluconéogénèse rénale et semble favoriser la glycolyse. Cette dernière demeure en opération chez les animaux diabétiques hyperglycémiques et cétoacidotiques.